一个国际科学家团队已经确定了 omicron 变体的刺突蛋白的精确结构变化。他们的观察解释了该病毒如何能够逃避针对先前变体的抗体并且仍然保持高度传染性。
霍华德休斯医学研究所研究员兼生物化学副教授大卫维斯勒说：“这些发现提供了一个蓝图，研究人员可以用来设计新的对策，无论是疫苗还是治疗方法，以对抗omicron和其他可能出现的变体。”西雅图华盛顿大学医学院。他与来自旧金山 Vir Biotechnology, Inc. 的 Gyorgy Snell 一起领导了这项研究工作。
研究人员在《科学》杂志上报告了他们的发现。
Veesler 实验室的博士后研究员 Matthew McCallum 和 Vir 生物技术科学家 Nadine Czudnochowski 是该论文的主要作者。
omicron 变体于 2021 年 11 月在南非首次发现，目前正在全球范围内引起感染激增。除了具有高度传染性外，该变体还可以逃避针对早期变体的抗体，从而导致已接种疫苗和先前感染过的人发生突破性感染。
病毒的传染性被认为至少部分是由于病毒刺突蛋白的氨基酸序列中存在大量突变。该病毒使用刺突蛋白锁定并进入它感染的细胞。omicron 刺突蛋白有 37 个突变，使其与 2020 年的第一批 SARS-CoV-2 分离株区分开来。
Veesler 及其同事先前的研究表明，六种最常用的疫苗产生的抗体，以及目前用于治疗感染的单克隆抗体中的一种，都具有降低或消除中和 omicron 的能力。
但该变体中的许多突变会影响刺突蛋白区域的结构，该区域负责附着和进入细胞，该区域称为受体结合域，许多人预计受体结合域结构的最终变化可能会损害变体与细胞上的目标结合的能力。这个目标是称为血管紧张素转换酶 2 或 ACE2 的蛋白质。然而，在他们的研究中，Veesler 和他的同事发现，这些变化实际上将受体结合域与 ACE2 结合的能力提高了 2.4 倍。
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