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揭开 tau 蛋白治疗神经退行性疾病的神秘面纱

导读 额颞叶变性 (FTLD) 是一种比阿尔茨海默氏病 (AD) 更早出现的痴呆症。FTLD 和 AD 以及其他几种神经退行性疾病的特点是神经细胞中 ta...

额颞叶变性 (FTLD) 是一种比阿尔茨海默氏病 (AD) 更早出现的痴呆症。FTLD 和 AD 以及其他几种神经退行性疾病的特点是神经细胞中 tau 蛋白的出现和聚集。然而,这一机制还有很多值得探索的地方。

现在,来自日本各合作大学和医院的一组研究人员发现了有关 tau 活性的关键分子细节,有望彻底改变 tau 诱导的神经退行性疾病的治疗方法。

Tau 诱导的神经退行性疾病不仅包括 FTLD 和 AD,还包括肌萎缩侧索硬化症 (ALS)、进行性核上性麻痹 (PSP) 和皮质基底节变性 (CBD) 等一系列疾病。许多不同年龄段的人都受到 tau 诱导疾病的影响,但针对 tau 聚集的有效治疗策略尚未出现。这一差距背后的原因之一是,尽管投入了大量的努力和资源,tau 在细胞内作用的确切机制仍不清楚。了解这一点将有助于我们制定适当的治疗策略。

由名古屋大学医学研究生院 Shinsuke Ishigaki 博士领导的研究小组现在发现了隐藏在 tau 细胞活动中的新的复杂层。研究人员报告了 tau 蛋白对 FTLD 谱系疾病特有的新作用,根据他们在Brain上发表的研究结果,这些更精细的机制特别有助于 FTLD、ALS、PSP 和 CBD 等疾病的发展,但在 AD 中则不然和匹克氏病。

然而,虽然这项研究将 tau 蛋白置于聚光灯下,但这一切都始于另一种相关蛋白。Ishigaki 博士解释了提出他们的研究问题的原因:“早些时候,在研究 FTLD 小鼠模型时,我们发现两种相互作用的蛋白质(融合在肉瘤中的蛋白质 (FUS) 和富含脯氨酸和谷氨酰胺的剪接因子 (SFPQ))非常重要功能性 tau 蛋白的生成。由于 FUS 突变,细胞核内 FUS 和 SFPQ 的相互作用被破坏,导致功能失调的变体“4 重复 tau 蛋白”的积累导致神经退行性变,从而导致小鼠 FTLD。

那么,研究人员如何将小鼠模型的发现与 tau 诱导的人类发病机制联系起来呢?他们研究了 142 名患有各种神经退行性疾病(如 FUS 相关的 ALS/FTLD、TDP-43 相关的 ALS/FTLD、PSP、AD 或皮克氏病)的死者脑部尸检样本中 SFPQ 和 FUS 的相互作用,并使用了后者的疾病作为比较结果的对照。

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