保护大脑免受诱发痴呆的异常蛋白质聚集
为了维持细胞稳态(即平衡状态),细胞经历选择性自噬或不需要的蛋白质的自我降解。自噬受体通过介导随后“清除”的靶蛋白的选择来控制这一过程。
Tau 蛋白在稳定和维持大脑神经元的内部组织方面发挥着重要作用,在痴呆症和阿尔茨海默病等疾病的神经元内异常积聚。这种过度磷酸化的 tau 蛋白(或 tau 寡聚体)的积聚导致神经原纤维缠结 (NFT) 的形成,并最终导致痴呆症患者大脑中的神经元细胞死亡,从而导致该疾病的进行性神经退行性症状。现在,虽然 tau 蛋白可以通过选择性自噬降解,但其发生的确切机制仍然是个谜。
然而,在最近的一项突破中,国立量子科学与技术研究所的科学家们进行的一项研究证明了某个基因——p62 基因——在 tau 寡聚体的选择性自噬中所起的关键作用。该团队包括研究人员小野舞子和小组负责人 Naruhiko Sahara,他们都来自国家量子科学与技术研究所的脑功能成像系。他们的论文发表在Aging Cell上,于 2022 年 6 月 5 日在线提供。
先前的研究报道,tau 蛋白的异常积累可能会通过 p62 受体蛋白(一种选择性自噬受体蛋白)被自噬途径选择性地抑制。Maiko Ono 说,“这种蛋白质的泛素结合能力有助于识别有毒的蛋白质聚集体(如 tau 寡聚体),然后它们可以被细胞过程和细胞器降解。”
然而,这项研究的新颖之处在于证明了 p62 在活体模型中的“神经保护”作用,这是以前从未做过的。那么,研究人员是如何做到这一点的呢?他们使用了痴呆的小鼠模型。其中一组小鼠的 p62 基因已被删除(或敲除),因此它们不表达 p62 受体蛋白。
在使用免疫染色和比较生化分析研究这些小鼠的大脑时,发现了一张有趣的图片。在 p62 敲除 (KO) 小鼠的海马体(与记忆相关的大脑区域)和脑干(协调身体呼吸、心跳、血压和其他自愿过程的中心)中发现了神经毒性 tau 蛋白聚集体。当我们将这一点与痴呆症的症状(包括记忆力减退、精神错乱和情绪变化)一起考虑时,这些发现很有意义。
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