蛋白质在每个活生物体的细胞中发挥着广泛的功能，几乎在每个生物过程中都起着至关重要的作用。它们不仅运行我们的新陈代谢，控制细胞信号传导并负责能量产生，而且作为抗体，它们也是我们免疫系统与等人类病原体作斗争的一线工作者。鉴于这些重要的职责，严格控制蛋白质的活性就不足为奇了。有许多化学开关可以控制蛋白质的结构，从而控制蛋白质的功能，以适应不断变化的环境条件和压力。这些开关的生化结构和操作模式被认为是很好理解的。因此，哥廷根大学的一组研究人员惊讶地发现了一部全新的小说，但是直到现在为止，被忽略的开/关开关似乎是生命所有领域中蛋白质中普遍存在的调节元件。结果发表在大自然。
研究人员研究了人类淋病奈瑟菌中一种引起淋病的蛋白，淋病是一种细菌感染，全球范围内有超过1亿病例。该疾病通常用抗生素治疗，但是抗生素耐药性的增加率构成严重威胁。为了确定新的治疗方法，他们研究了一种蛋白质的结构和机理，该蛋白质是病原体碳代谢的关键因素。出乎意料的是，该蛋白质可以通过氧化和还原来打开和关闭(称为“氧化还原开关”)，科学家怀疑这是由两个半胱氨酸之间形成的常见且公认的“二硫键”引起的。在德国汉堡的DESY粒子加速器上，蛋白质处于“开启”和“关闭”状态的X射线结构，他们受到了更大的惊喜。开关的化学性质是完全未知的：它是在赖氨酸和具有桥连氧原子的半胱氨酸氨基酸之间形成的。
负责这项研究的Kai Tittmann教授回忆起第一次看到这种新型开关的结构时说：“我不敢相信自己的眼睛。”“我们最初认为这一定是人为形成的，是实验过程的副产物，因为这种化学实体是未知的。”然而，许多次重复的实验总是给出相同的结果，并且对蛋白质结构数据库的分析进一步揭示，还有许多其他蛋白质很可能拥有此开关，由于蛋白质结构分析的分辨率不足，显然逃避了更早的发现。可以肯定地检测到它。研究人员承认，好运就在他们身边，因为他们测量的晶体可以以极高的分辨率确定蛋白质的结构，这意味着不会错过新颖的开关。该论文的第一作者玛丽·文森(Marie Wensien)表示：“对高质量蛋白质晶体的广泛筛选确实取得了回报，我再也高兴不了。”
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