胶原蛋白是一个构建块,可以分层组装成不同的形态结构,这些结构可以动态地适应外部线索。材料科学家在引导胶原蛋白分层组织的出现以在实验室中重新获得其丰富的生物结构和功能方面的能力有限。在现在发表在《科学进展》上的一份新报告中,苗磊和中国和美国的材料科学、医学和科技研究团队描述了一种电组装途径,以建立胶原蛋白的中间熔融原纤维状态。中间状态在结构上由部分排列和可逆相关的原纤维组成,具有有限的层次结构。他们可逆地重新配置熔融原纤维以提供动态特性,例如基于刺激的硬化、收缩、自愈和自塑特性,并引导熔融原纤维进一步组装和概括天然胶原蛋白的结构特征。结果提供了迄今为止尚未确定的方法来定制基于胶原蛋白的生物医学材料。
胶原蛋白作为生物建筑材料
结构蛋白通过各种分子相互作用形成生物学中的重要组成部分,以将它们的分层组装成复杂的形态结构以调节功能特性。胶原蛋白是一个经典的例子,其中三螺旋分子可用于组织长度和尺度的层次结构。这样的组件可以通过可逆的相互作用连接起来,以实现结构重新配置和自适应功能特性。例如,与海参的相互作用描述了胶原原纤维的动态交联,以可逆地调整其生物力学并避免捕食. 这种动力学还可以通过细胞迁移和自组织促进伤口愈合和重塑。生理环境中的这些结构的例子包括透明角膜的交联胶原微纤维、骨骼和牙齿的胶原纤维、皮肤和坚韧的肌腱。在这项工作中,雷等人。描述了具有部分对齐的原纤维结构但具有有限的层次组织的胶原的中间熔融原纤维状态的电组装。他们期望胶原的中间熔融原纤维状态的电组装能够提供以前未知的机会来形成基于胶原的生物医学材料,这些材料模仿和结合天然胶原和胶原材料的结构特性。
胶原蛋白 I 的电组装和溶液组装。(A) 胶原蛋白 I 溶液和方案的图片说明 (B) 具有优异透明度的 EA-Col 薄膜的电组装和 (C) 具有不透明外观的 SA-Col 薄膜的溶液组装. 图片来源:华东理工大学ML。扫描电子显微镜/透射电子显微镜 (SEM/TEM) 显微照片、同步加速器二维小角度 X 射线散射 (2D SAXS) 散射模式以及 (D 到 F) EA-Col 和 (G 到 I) 的 1D SAXS 剖面) SA-上校。(F) 中 EA-Col 向更高 q 的转变表明其更紧密的堆积结构,并且与 SA-Col 相比,EA-Col 没有 D 带特征。(I) 中计算的 62.7 nm 的 D 带空间接近 (G) 中 64.5 nm 的测量值。au,任意单位。(J) EA-Col 通过亚甲蓝快速溶解在 0.1 M HAc 或 0.1 M 尿素(氢键中断剂)中可视化,分别表明 EA-Col 中的内部可逆相互作用。(K) SA-Col 在上述溶液中相当稳定,当暴露在 HAc 溶液中时仅膨胀一点,表明 SA-Col 中存在不可逆的相互作用。图片来源:ML,华东理工大学。科学进展,10.1126/sciadv.abl7506
具有熔融原纤维状态的胶原蛋白的电组装
雷等人。首先从猪皮中获得酸溶胶原蛋白,在醋酸中形成透明的分子溶液。然后,当溶液的 pH 值升高时,他们通过施加阴极电压诱导胶原溶液自组装到钛箔上。作为比较,该团队通过传统方法制备了大致相同厚度的胶原膜。这种胶原水凝胶膜保持不透明的乳白色外观,称为SA-Col,并保持半透明。电组装胶原蛋白(命名为 EA-Col)的高透明度可以通过化学交联来稳定,这对生物医学应用有好处,包括需要长期透明性的角膜植入物。雷等人。用过的扫描电子显微镜和透射电子显微镜显示具有致密组织和排列的纤维丝状表面的 EA-Col 薄膜的微观结构。他们注意到直径为 10 nm 的原纤维的组织。然后使用纳米结构分析,他们进行同步加速器小角度 X 射线散射,以突出 EA-Col 网络的独特、部分对齐的原纤维结构,以响应施加的电场。
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