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科学家对ALS病理的认识是从零开始的

导读 北卡罗来纳大学医学院的科学家们在了解复杂的致命神经退行性疾病——肌萎缩侧索硬化(ALS)方面取得了重要进展。对ALS患者的尸检研究通常表明

北卡罗来纳大学医学院的科学家们在了解复杂的致命神经退行性疾病——肌萎缩侧索硬化(ALS)方面取得了重要进展。

对ALS患者的尸检研究通常表明,受疾病影响的运动神经元中存在大量纤维聚集蛋白SOD1。研究人员假设这些原纤维杀死了一些人的神经元,导致了肌萎缩侧索硬化症。然而,在《美国国家科学院院刊》年发表的一项研究中,北卡罗来纳大学教堂山分校的科学家发现了证据,证明这些大的SOD1原纤维保护而不是伤害神经元。

资深作者Nikolai Dokhoyan博士说:“这不仅对ALS研究,而且对整个神经退行性疾病都是一个潜在的重要发现,因为纤维聚集物的形成在这些疾病中非常常见。北卡罗来纳大学山生物物理学。

事实上,大纤维蛋白聚集体是阿尔茨海默病、帕金森病、亨廷顿病、ALS等主要神经退行性疾病最明显的病理特征。近年来开发的许多候选药物都旨在消除这些蛋白质聚集体。然而,这些原纤维靶向策略在大规模临床试验中并未被证明有效。在很大程度上,实验室也未能证明大的SOD1原纤维对神经元有害。

与此同时,研究人员发现,由这些蛋白质的几个拷贝组成的被称为寡聚体的较小蛋白质簇,可能对实验室中生长的运动神经元样细胞具有高度毒性,因此更有可能是这些疾病中脑细胞死亡的主要原因。

例如,在2016年的一项研究中,Dokholyan的实验室发现证据表明,仅由三份SOD1蛋白组成的“三聚体”结构对ALS中受影响的神经元类型是有毒的。

对于这项新的研究,Dokholyan的团队,包括其主要作者、实验室博士后研究员朱成博士,进行了复杂的实验,比较三聚体如何影响神经元,以及更大的原纤维如何影响神经元。

“一个挑战是,较小的结构(如三聚体)往往只是在形成较大结构的过程中暂时存在,”朱说。“但我们可以找到具有稳定三聚体结构的SOD1突变,以及另一种以牺牲较小结构为代价促进较大原纤维形成的突变。因此,我们可以将这两种蛋白质的作用分开。”

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