由 SARS-CoV-2 感染引起的 2019 年冠状病毒病 (COVID-19) 自 2019 年底首次发现以来已造成超过 660 万人死亡。
除了 SARS-CoV-2 之外，属于冠状病毒科的其他病毒还包括中东呼吸综合征冠状病毒 (MERS-CoV) 和 SARS-CoV，这两种病毒分别在 2012 年和 2003 年导致了流行。这些冠状病毒由四种主要结构蛋白组成，其中包括 S、包膜 (E)、膜 (M) 和核衣壳 (N) 蛋白。
尽管 SARS-CoV-2 和 SARS-CoV S 蛋白的结构相似，但 SARS-CoV-2 S 蛋白与 ACE2 受体的结合亲和力远高于 SARS-CoV，这可能是其原因增加的传播能力。
研究结果
通过比较 SARS-CoV 和 SARS-CoV-2 S 蛋白，突变广泛分布在 SARS-CoV-2 S 蛋白的整个表面。更具体地说，观察到与直接与 ACE2 受体相互作用的界面相邻的 S 蛋白受体结合域 (RBD) 区域内存在的突变。这些发现表明，SARS-CoV 和 SARS-CoV-2 S 蛋白与 ACE2 受体结合并相互作用的机制截然不同。
发现 SARS-CoV 和 SARS-CoV-2 S 蛋白 RBD 的总体结构非常相似。然而，确定了几个环中的某些差异，这些差异可归因于高环灵活性和构成这些病毒蛋白的氨基酸的差异。
对两种病毒蛋白之间静电表面差异的研究表明，ACE2 结合界面主要是负性的，而 S 蛋白 RBD 的结合界面是正性的。此外，与 SARS-CoV RBD 相比，SARS-CoV-2 S 蛋白 RBD 对 ACE2 受体的吸引力更大。这种高水平的吸引力可能是 SARS-CoV-2 RBD 和 ACE2 之间非共价键(如盐桥和氢键)形成增加的原因。
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