导读 正如紧密的核心是人类良好身体健康的一个组成部分，有助于稳定我们的身体，在新变体中收紧 SARS-CoV-2 刺突蛋白核心的突变可能会增加病毒
正如紧密的核心是人类良好身体健康的一个组成部分，有助于稳定我们的身体，在新变体中收紧 SARS-CoV-2 刺突蛋白核心的突变可能会增加病毒的健康度。
宾夕法尼亚州立大学领导的一项新研究表明，随着时间的推移，刺突蛋白的干区变得越来越紧，该团队认为这可能提高了病毒通过鼻液滴传播并感染体内宿主细胞的能力。该团队表示，在最新的 Omicron 变体中出现的蛋白质的主干区域尽可能地坚硬，这可能意味着较新的疫苗可能比针对原始变体的疫苗更有效。
我们想了解刺突蛋白在从原始野生型病毒株进化到 alpha、delta 和最近的 Omicron 变体时如何在结构上发生变形。我们发现刺突蛋白最初在茎区更灵活，这是刺突蛋白捆绑在一起的地方，但随着时间的推移，突变导致蛋白质逐渐变得更紧和更坚硬，我们认为它现在和它一样坚硬可以得到。这很重要，因为这意味着针对具有这些刚性刺突蛋白的当前变体而开发的疫苗可能比以前针对更灵活的野生型毒株的疫苗更有效。”
Ganesh Anand，宾夕法尼亚州立大学化学、生物化学和分子生物学副教授
为了研究每个新变体的刺突蛋白如何变化，该团队使用一种称为酰胺氢/氘交换质谱的技术在体外(在试管中)研究了该病毒。
Anand 解释说，SARS-CoV-2 刺突蛋白由三个称为单体的链分子组成，它们结合在一起形成三聚体。刺突蛋白由两个亚基组成，即 S1 和 S2 亚基。S1 亚基包含受体结合域，而 S2 亚基包含负责捆绑三聚体的茎区。
“它类似于一棵树，树干形成树干，受体结合域形成树枝，”Anand 说。
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